Presentasi Analisis Pembentukkan Struktur Sekunder Dan Tersier Pada Protein

Struktur Protein

Protein berasal dari bahasa Yunani proteios yang berarti "barisan pertama". Kata yang diciptakan oleh Jons J. Barzelius pada tahun 1938 untuk menekankan pentingnya golongan ini. Struktur protein merupakan sebuah struktur biomolekuler dari suatu molekul protein. Setiap protein, khususnya polipeptida merupakan suatu polimer yang merupakan urutan yang terbentuk dari berbagai asam L-α-amino (urutan ini juga disebut sebagai residu). Perjanjiannya, suatu rantai yang panjangnya kurang dari 40 residu disebut sebagai sebagai polipeptida, bukan sebagai protein. Protein memegang peranan penting dalam hampir semua proses biologi. Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Untuk dapat melakukan fungsi biologis, protein melipat ke dalam satu atau lebih konformasi spasial yang spesifik, didorong oleh sejumlah interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, gaya van der Waals, dan sistem kemasan hidrofobik. Struktur tiga dimensi perotein sangat diperlukan untuk memahami fungsi protein pada tingkat molekul. Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran, dari puluhan hingga ribuan residu. Protein diklasifikasikan berdasarkan ukuran fisik mereka sebagai nanopartikel (1-100 nm). Sebuah protein dapat mengalami perubahan struktural reversibel dalam menjalankan fungsi biologisnya. Struktur alternatif protein yang sama disebut sebagai konformasi.

Tumbuhan membentuk protein dari CO2, H2O, dan senyawa nitrogen. Hewan yang makan tumbuhan merubah protein nabati menjadi protein hewani. Di samping digunakan untuk pembentukan sel-sel tubuh. Protein juga digunakan sebagai sumber energi apabila tubuh kita kekurangan karbohidrat dan lemak. Komposisi rata-rata unsur kimia yang terdapat dalam protein ialah sebagai berikut: karbon 50%, hidrogen 7%, oksigen 23%, nitrogen 16%, belerang 0,3%, dan fosfor 0,3%. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam aminoα terdiri dari gugus amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R tertentu yang semuanya terikat pada atom karbon α . Atom karbon ini disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). Gugus R menyatakan rantai samping.

Larutan asam amino pada pH netral terutama merupakan ion dipolar (zwitterion), bukan molekul tak terionisasi. Dalam bentuk dipolar, gugus amino berada dalam bentuk proton ( ) + 3 NH dan gugus karboksil dalam bentuk terdisosiasi ( COO ) - . Status ionisasi suatu asam amino bervariasi tergantung pada pH. Dalam larutan asam (misalnya pH 11), gugus karboksil dalam bentuk tak terionisasi (-COOH) dan gugus amino dalam bentuk terionisasi ( ) + 3 NH . Dalam larutan alkali (misalnya pH 1) gugus karboksil dalam bentuk terionisasi ( COO ) - dan gugus amino dalam bentuk tak terionisasi (-NH2). Glisin mempunyi pK gugus karboksil sebesar 2,3 dan pK gugus amino sebesar 9,6. Jadi, titik tengah ionisasi pertama adalah pada pH 2,3 dan untuk ionisasi kedua pada pH 9,6.

Susunan tetrahedral dari empat gugus yang berbeda terhadap atom karbon α menyebabkan asam amino mempunyai aktivitas optik. Dua bentuk bayangan cermin disebut isomer L dan isomer D. Protein hanya terdiri dari asam amino L, sehingga tanda isomer optik dapat diabaikan saja dan dalam pembahasan protein selanjutnya asam amino yang dimaksud ialah isomer L, kecuali bila ada penjelasan.

Umumnya pada protein ditemukan 20 jenis rantai samping yang bervariasi dalam ukuran, bentuk muatan, kapasitas pengikatan hidrogen dan reaktivitas kimia. Susunan protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak pernah berubah selama evolusi. Keanekaragaman fungsi yang diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh keragaman susunan yang dibuat dari 20 jenis asam amino ini sebagai unsur pembangun. Asam amino yang paling sederhana ialah glisin, yang hanya mempunyai satu atom hidrogen sebagai rantai samping (Gambar 2.4). Asam amino berikut adalah alamin, dengan gugus metil sebagai rantai samping. Rantai samping hidrokarbon yang lebih besar (tiga dan empat karbon) ditemukan pada valin, leusin dan isoleusin. Rantai samping alifatik yang lebih besar ini bersifat hidrofobik, menolak air dan cenderung membentuk kelompok. Sebagaimana akan dibahas kemudian, struktur tiga dimensi protein yang larut dalam air akan menjadi stabil oleh rantai samping hidrofobik yang berkelompok untuk menghindari kontak dengan air. Perbedaan ukuran dan bentuk rantai samping hidrokarbon ini memungkinkan protein untuk membentuk struktur yang ringkas dan kompak yang berlubang-lubang.

A. STRUKTUR PROTEIN PRIMER, SEKUNDER DAN TERSIER

 Pada pembahasan arsitektur protein digunakan pembagian empat tingkatan struktur. Struktur primer adalah urutan asam amino. Struktur sekunder berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino yang berdekatan dalam urutan linier. Pengaturan sterik ini memberi struktur periodik. Heliks- α dan untai- b menunjukkan struktur sekunder. Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan sulfida. Perbedaan antara struktur sekunder dan struktur tersier tidaklah terlalu jelas. Di samping itu dikenal juga adanya struktur kuarterner dan struktur super sekunder yang akan dibahas sekilas di bagian ini.

1. Struktur Primer

Pada tahun 1953, Frederick Sanger menentukan urutan asam amino insulin, suatu hormon protein. Hal ini merupakan peristiwa penting karena pertama kali memperlihatkan dengan tegas bahwa protein mempunyai urutan asam amino yang tertentu yang tepat. Urutan asam amino inilah yang kemudian dikenal sebagai struktur primer. Selain itu juga diperlihatkan bahwa insulin terdiri dari hanya asam amino L yang saling berhubungan melalui ikatan peptida antara gugus amino- α dan gugus karboksil- α prestasi ini merangsang peneliti lain untuk mempelajari urutan asam amino berbagai protein. Saat ini telah diketahui urutan asam amino yang lengkap lebih dari 10.000 protein. Fakta yang menyolok menyatakan bahwa tiap protein mempunyai urutan asam amino yang khas dengan urutan yang sangat tepat. Pada protein, gugus karboksil- α asam amino terikat pada gugus aminoα asam amino lain dengan ikatan peptida (disebut juga ikatan amida). Pada pembentukan suatu dipeptida dari dua asam amino terjadi pengeluaran satu molekul air yang dapat dilihat pada Gambar 2.5. Keseimbangan reaksi ini adalah ke arah hidrolisis tidak pada sintesis. Oleh sebab itu, biosintesis ikatan peptida memerlukan energi bebas, sebaliknya hidrolisis ikatan peptida secara termodinamika bersifat eksergonik.

Banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida yang tidak bercabang (Gambar 2.7). Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut residu. Rantai polipeptida mempunyai arah sebab unit penyusun mempunyai ujung yang berbeda, yaitu gugus amino- α dan gugus karboksil- α . Berdasarkan kesepakatan, ujung amino diletakkan pada awal rantai polipeptida; berarti urutan asam amino dalam rantai polipeptida ditulis dengan diawali oleh residu aminoterminal. Pada suatu tripeptida Ala-Gly-Trp (AGW), alanin merupakan residu aminoterminal dan Triptofan merupakan residu karboksil-terminal. Harus diperhatikan bahwa Trp-Gly-Ala (WGA) merupakan tripeptida yang berbeda.

Rantai polipeptida terdiri dari bagian yang berulang secara beraturan yang disebut rantai utama, dan bagian yang bervariabel yang membentuk rantai samping (). Rantai utama kadang-kadang disebut tulang punggung. Kebanyakan rantai polipeptida di alam mengandung antara 50 sampai 2000 residu asam amino. Berat molekul rata-rata residu asam amino adalah 110, berarti berat molekul rantai polipeptida adalah antara 5.500 dan 220.000. Massa protein dapat juga dinyatakan dalam dalton; satu dalton sama dengan satu unit massa atom. Suatu protein dengan berat molekul 50.000 mempunyai massa 50 kd (kilodalton).

Sejumlah protein mempunyai ikatan disulfida. Ikatan disulfida antarrantai maupun di dalam rantai terbentuk oleh oksidasi residu sistein. Disulfida yang dihasilkan adalah sistein (Gambar 2.8). Protein intra sel umumnya tidak mempunyai ikatan disulfida, sedangkan protein ekstrasel sering mempunyai beberapa. Ikatan lintas non-belerang yang berasal dari rantai samping lisin ditemukan pada beberapa protein. Misalnya, serat kolagen dalam jaringan ikat diperkuat dengan cara ini, sama seperti fibrin pada pengumpulan darah.

2. Struktur Sekunder

 Dapatkah suatu rantai polipeptida berlipat membentuk struktur reguler yang berulang? Untuk menjawab pertanyaan ini, Pauling dan Corey mempelajari berbagai kemungkinan konformasi polipeptida dengan membuat model-model molekul. Mereka sangat mentaati hasil pengamatan sudut ikatan dan jarak pada asam amino dan peptida kecil. Pada tahun 1951, mereka mengemukakan dua struktur polipeptida yang disebut heliks α dan lembar berlipat β . Struktur ini berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino dalam urutan linier. Heliks α merupakan struktur berbentuk batang. Rantai polipeptida utama yang bergelung membentuk bagian dalam batang dan rantai samping mengarah ke luar dari heliks.

Bentuk heliks α dimantapkan oleh ikatan hidrogen antara gugus NH dan gugus CO pada rantai utama. Gugus CO setiap asam amino membentuk ikatan hidrogen dengan gugus NH asam amino terletak pada empat residu di depannya pada urutan linier. Berarti semua gugus CO dan gugus NH pada rantai utama membentuk ikatan hidrogen. Tiap residu asam dengan residu berikutnya sepanjang aksis heliks Gambar 2.10. Heliks α mempunyai jarak 1,5 o A dengan rotasi 100°, sehingga terdapat 3,6 residu asam amino tiap putaran heliks. Pada heliks α asam amino yang berjarak tiga dan empat pada urutan linier akan terletak berseberangan dalam heliks sehingga tidak saling berhubungan. Jarak antara dua putaran heliks α adalah perkalian jarak translasi (1,5 o A ) dan jumlah residu pada setiap putaran 3,6 yang sama dengan 5,4 o A . Arah putaran heliks seperti pada skrup dapat bersifat putar kanan (searah jarum jam) dan putar kiri (berlawanan arah jarum jam) Heliks protein α bersifat putar kanan. Kandungan heliks α dalam protein bervariasi luas mulai dari hampir tidak ada sampai 100%. Misalnya, enzim kimotripsin tidak mengandung heliks α . Kebalikannya, 75% protein mioglobin dan hemoglobin berbentuk heliks α . Panjang untai tunggal heliks α biasanya kurang dari 45 o A . Tetapi dua atau lebih heliks α dapat saling berpilin membentuk struktur yang stabil, dengan panjang dapat mencapai 1000 o A (100 nm atau 0,1 m m ) atau lebih. Heliks α yang saling berpilin ditemukan pada miosin dan tropomiosin otot, pada fibrin gumpalan darah dan pada keratin rambut. Bentuk heliks pada protein ini mempunyai peran mekanis dalam pembentukan berkas serat yang kaku seperti duri landak. Sitoskeleton (penyangga bagian dalam) suatu sel mengandung banyak filamen yang merupakan dua untai heliks α yang saling berpilin. Struktur heliks α telah disimpulkan oleh Pauling dan Corey enam tahun sebelum struktur ini terbukti pada mioglobin dengan pemeriksaan menggunakan sinar X. Uraian tentang struktur heliks α ini merupakan peristiwa penting dalam sejarah biologi molekuler sebab memperlihatkan bahwa konformasi rantai polipeptida dapat diperkirakan bila sifat komponennya diketahui dengan teliti dan tepat.

Pauling dan Corey menemukan corak struktur periodik yang lain yang dinamakan lembar berlipat β (disebut β sebab merupakan struktur kedua yang mereka temukan sedangkan heliks α sebagai struktur pertama). Lembar berlipat 0 berbeda dengan heliks a yang berbentuk batang. Rantai polipeptida lembar berlipat β disebut untai β , berbentuk lurus terentang tidak bergelung tegang seperti heliks α Jarak aksis antara asam amino yang bersebelahan adalah 3,5A sedangkan pada heliks α adalah 1,5 A. Perbedaan lain ialah pada lembar berlipat β distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus NH dan CO pada rantai polipeptida berlainan, sedangkan pada heliks α ikatan hidrogen terdapat antara gugus NH dan CO pada rantai yang sama.

Rantai polipeptida yang bersebelahan pada lembar berlipat β dapat searah (lembar β paralel) atau berlawanan arah (lembar β antiparalel). Misalnya, fibroin sutra hampir seluruhnya terdiri dari tumpukan lembar β antiparalel. Bagian lembar β seperti ini merupakan struktur yang berulang pada banyak protein. Sering dijumpai unit struktur yang terdiri dari dua sampai lima untai lembar β paralel atau antiparalel.

3. Struktur Tersier Struktur tersier

menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. Perbedaan antara struktur sekunder dan tersier tidaklah terlalu jelas (lihat Gambar 2.15). Kolagen memperlihatkan tipe khusus suatu heliks dan merupakan protein yang paling banyak ditemukan pada mamalia. Kolagen merupakan komponen serat utama dalam kulit, tulang, tendon, tulang rawan dan gigi. Protein ekstrasel ini mengandung tiga rantai polipeptida berbentuk heliks, yang masing-masing sepanjang hampir 1000 residu. Urutan asam amino dalam kolagen sangat beraturan: tiap residu ketiga hampir selalu glisin. Dibanding dengan protein lain kandungan prolin dalam kolagen juga tinggi. Selanjutnya, kolagen mengandung 4-hidroksiprolin yang jarang ditemukan dalam protein lain. Urutan glisin-prolin-hidroksiprolin (Gly-ProHyp) sering kali dijumpai.

3000 o A dengan diameter hanya 15 o A . Corak heliks dari gabungan ketiga rantai polipeptida, sama sekali berbeda dengan heliks α dalam satu untai tidak ditemukan ikatan hidrogen. Tetapi, masing-masing untai heliks kolagen distabilkan oleh daya tolak menolak cincin pirolidin residu prolin dan hidroksiprolin. Dalam bentuk heliks ini yang lebih terbuka daripada heliks yang terpilin tegang, cincin-cincin pirolidon berjauhan letaknya. Ketiga untai polipeptida saling berbelit membentuk superheliks. Jarak aksis tiap residu dalam superheliks adalah 2,9 o A dengan hampir tiga residu pada tiap putaran. Ketiga untai heliks ini saling berikatan melalui ikatan hidrogen. Sebagai donor hidrogen adalah gugus NH residu glisin dan gugus CO residu pada rantai yang berlainan bertindak sebagai akseptor hidrogen. Gugus hidroksil residu hidroksiprolin juga berperan pada pembentukan ikatan hidrogen. Dengan ini dapat dimengerti mengapa glisin menempatkan diri pada tiap posisi ketiga pada rentangan seribu residu yang membentuk heliks kolagen. Bagian dalam heliks tiga untai ini sangat padat. Ternyata glisin merupakan satu-satunya residu yang cocok pada bagian dalam. Karena ada tiga residu pada tiap putaran heliks, maka tiap residu ketiga pada setiap untai tersebut haruslah glisin. Residu asam amino bersebelahan dengan glisin terletak pada bagian luar untai dan ruang ini cukup untuk residu prolin dan hidroksiprolin yang besar. Protein yang terdiri atas lebih dari satu rantai polipeptida mempunyai tingkat organisasi struktural tambahan. Masing-masing rantai polipeptida disebut sub unit. Struktur kuarterner menggambarkan pengaturan sub unit protein dalam ruang. Misalnya hemoglobin, terdiri atas dua rantai α dan dua rantai β. Susunan sub unit hemoglobin pada tetramer ini berperan pada komunikasi antartempat pengikatan O2, C O2, dan H+ yang berjauhan. Virus sangat memanfaatkan informasi genetik yang terbatas dengan membentuk selubung yang terdiri dari sub unit-sub unit yang sama secara berulang di dalam susunan yang simetris.

permasalahan 

1. jeaskan apa itu ikatan peptida dan rantai polipeptida  ?

2. apa yang dimaksud dengan  dua struktur polipeptida yang disebut heliks α dan lembar berlipat β ?

3. apa perbedaan antara struktur primer, sekunder dan tersier protein?

KLASIFIKASI REAKSI - REAKSI SENYAWA ORGANIK

A. PENGANTAR KIMIA ORGANIK

Senyawa organik merupakan senyawa yang sudah dikenal lama dalam kehidupamanusia. Sejak dahulu, mesir kuno telah menggunakan pewarna indigo dan alizarin untuk mewarnai kain. Mereka juga telah mampu mengawetkan mayat (mumi) menggunakan formalin. Di tempat lain, orang-orang Phoenix menggunakan warna “ungu kerajaan” yang diperoleh dari molusca sebagai bahan pewarna kain. Ilmu kimia yang mempelajari senyawa-senyawa organik dinamakan kimia organik. Sebagai ilmu tersendiri, kimia organik baru berkembang sejak sekitar 200 tahun yang lalu.

Sampai awal abad XIX, kimia organik (sesuai dengan namanya), didefinisikan oleh para ahli sebagai ilmu kimia yang mempelajari senyawa yang datang dari benda hidup. Pada waktu itu, bahkan para ahli berkeyakinan bahwa tidak mungkin mensintesis (membuat) suatu senyawa organik tanpa melalui proses metabolisme makhluk hidup (kekuatan vital atau vital force). Senyawa-senyawa kimia seperti urea dan gula hanya bisa dibuat oleh makhluk hidup, dan belum ada sampai saat itu metode yang dapat dilakukan untuk membuat urea atau gula dari benda mati atau anorganik. Jadi, kimia organik adalah lawan dari kimia anorganik.

Untuk itu, pada tahun 1770, seorang ahli kimia Swedia yang bernama Torbern Bergman, mendefinisikan kimia organik sebagai ilmu yang mempelajari senyawa-senyawa yang diambil dari organisme hidup, dan senyawa-senyawa tersebut membutuhkan kekuatan vital (organisme) untuk membuatnya.

Selanjutnya, pada tahun 1784 Lavoisier untuk pertama kalinya menemukan bahwa unsur penyusun utama senyawa organik adalah C, H, dan O. Dan pada tahun 1811-1831, Justus Liebig, J.J. Berzelius, dan J.B.A. Dumas mengembangkan metode kuantitatif untuk menentukan komposisi senyawa organik.

Keyakinan para ilmuwan bahwa senyawa organik harus berasal dari makhluk hidup, hanya bertahan selama 6 dasawarsa. Pada tahun 1828, salah seorang murid Berzelius yaitu Friederich Wohler, secara tidak sengaja mampu mensintesis urea dari senyawa anorganik. Pada waktu itu, dia sedang mereaksikan larutan perak sianat (AgOCN) dengan larutan amonium klorida (NH₄Cl). Reaksi ini menghasilkan larutan amonium sianat (NH₄OCN) dan endapan perak klorida (AgCl). Setelah dipisahkan, dia ingin mendapatkan kristal amonium sianat dengan cara memanaskan larutan amonium sianat. Ternyata, karena pemanasan terlalu lama, senyawa tersebut memang mengkristal, namum berubah menjadi urea [(NH₂)₂CO].

Kejadian ini menggemparkan dunia kimia pada waktu itu, urea yang merupakan senyawa organik, dapat dibuat dari amonium sianat yang merupakan senyawa anorganik. Semenjak itu, banyak sintesis senyawa organik yang dilakukan di laboratorium.

Karena kejadian itu pula (dan sintesis senyawa organik di laboratorium lainnya), definisi kimia organik pun berubah. Tahun 1861, Friederich Kekule mengusulkan bahwa kimia organik harus didefinisikan sebagai cabang ilmu kimia yang mempelajari senyawa-senyawa karbon. Akan tetapi, sebenarnya definisi ini pun tidaklah terlalu tepat, karena sebagiamana akan dipelajari, ada pula senyawa karbon yang bukan organik.

Meskipun begitu, definisi ini lebih tepat karena memang semua senyawa organik mengandung karbon, sementara senyawa karbon yang bukan organik jenisnya hanya sedikit. Berikut ini tabel yang akan memberikan gambaran beberapa perbedaan antara senyawa karbon organik dengan senyawa karbon anorganik.

                                                      

B. KLASIFIKASI SENYAWA ORGANIK

Kimia sangat dibutuhkan di dunia, banyak sekali senyawa – senyawa kimia yang terdapat di bumi kita ini, terutama dalam kehidupan sehari-hari sering kali  kita banyak menjumpai senyawa, baik senyawa organik maupun anorganik. Senyawa organik sangat banyak jenisnya, sehingga perlu adanya penggolongan senyawa organik. Klasifikasi  senyawa organik atau senyawa karbon dapat dilihat pada bagan:

• Senyawa siklik: senyawa yang mempunyai rantai karbon tertutup. 
• Senyawa alifatik: senyawa yang mempunyai rantai karbon terbuka.
• Senyawa homosiklik: senyawa siklik yang atom lingkarnya hanya tersusun oleh atom karbon. Senyawa heterosiklik : senyawa siklik yang atom lingkarnya, selain tersusun dari atom C (karbon) juga tersusun oleh atom lain, misalnya : O, N, dan S. 
• Senyawa polisiklik: senyawa yang mempunyai lebih dari dua struktur lingkar atom karbon. 
• Senyawa alisiklik : senyawa siklik yang mempunyai sifat-sifat seperti senyawa alifatik. 
• Senyawa aromatik : senyawa siklik yang tersusun oleh beberapa atom karbon membentuk segi lima, segi enam secara beraturan dan mempunyai ikatan rangkap yang terkonjugasi dengan ketentuan : tiap atom dalam cincin harus mempunyai orbital p yang tersedia untuk pengikatan, bentuk cincin harus datar, harus terdapat (4n+2) elektron π dalam cincin itu (aturan Huckel) 

C. KLASIFIKASI REAKSI SENYAWA ORGANIK

• ·         Reaksi Substitusi

Reaksi substitusi terjadi apabila sebuah atom atau gugus yang berasal dari pereaksi menggantikan sebuah atom atau gugus dari molekul yang bereaksi. Reaksi substitusi dapat terjadi pada atom karbon jenuh atau tak jenuh.

Reaksi substitusi amino

Reaksi substitusi klorin

Ini adalah kelas reaksi kimia di mana atom, ion atau kelompok atom/ion diganti dengan kelompok ion lain, atom atau kelompok fungsional. Misalnya, gugus amino (NH₂) pengganti klorin dari asetil klorida untuk membentuk asetamida. Klorin pengganti hidrogen dalam metana untuk membentuk klorometana.

• ·         Reaksi Adisi

Reaksi Adisi Reaksi adisi terjadi pada senyawa tak jenuh. Molekul tak jenuh dapat menerima tambahan atom atau gugus dari suatu pereaksi. Dua contoh pereaksi yang mengadisi pada ikatan rangkap adalah brom dan hidrogen. Adisi brom biasanya merupakan reaksi cepat, dan sering dipakai sebagai uji kualitatif untuk mengidentifikasi ikatan rangkap dua atau rangkap tiga. Reaksi adisi secara umum dapat digambarkan sebagai berikut:

Reaksi Adisi bromin

Reaksi Adisi hidrogen sianida

Sebuah atom atau sekelompok atom ditambahkan ke molekul. Reaksi ini kebanyakan melibatkan senyawa tak jenuh (senyawa yang mengandung ikatan ganda atau ikatan rangkap tiga antara atom) seperti alkena, alkuna atau keton. Reaksi samping juga disebut reaksi jenuh karena atom karbon jenuh terpasang dengan jumlah maksimum kelompok. Hal ini dilakukan dengan memecah ikatan dua atau tiga di antara atom untuk mengakomodasi atom tambahan atau kelompok atom dalam molekul.

Sebagai contoh, bromin menambah etilen untuk membentuk 1,2-Dibromoethane. Demikian pula, hidrogen sianida menambah etanal untuk membentuk 2-hydroksipropannitril.

•          Reaksi Eliminasi { Reaksi Penghapusan }

Reaksi eliminasi adalah kebalikan dari reaksi adisi. Dalam reaksi ini terjadi penghilangan 2 atom atau gugus untuk membentuk ikatan rangkap atau struktur siklis. Kebanyakan reaksi eliminasi menyangkut kehilangan atom bukan karbon.

reaksi dehidrasi

reaksi dehidrohalogenasi

Reaksi eliminasi melibatkan penghapusan atom atau kelompok atom dari molekul. Ini adalah proses di mana senyawa jenuh akan dikonversi ke senyawa tak jenuh. Hal ini dilakukan biasanya melalui aksi asam, basa, logam atau panas. Reaksi eliminasi adalah kebalikan dari reaksi adisi. Mereka dikenal dengan atom atau kelompok atom yang meninggalkan molekul.

• ·         Dehidrohalogenasi: – penghapusan hidrogen dan halogen
• ·         Dehidrasi: – meninggalkan molekul air
• ·         Dehidrogenasi: – penghapusan hidrogen

Yang pertama adalah contoh dari dehidrasi dimana air dihilangkan dari sikloheksanol untuk membentuk sikloheksen di hadapan asam kuat, H₂SO₄. Reaksi lainnya adalah contoh dehidrohalogenasi bromoetana untuk membentuk etilen.

•          Isomerisasi atau Reaksi Penataan ulang

penataan ulang siklopropana

siklopropana isomerisasi

Ini adalah proses kimia dimana senyawa menata kembali menjadi bentuk isomernya. Isomer adalah senyawa dengan berat molekul dan komposisi yang sama tetapi berbeda dalam struktur dan konfigurasi mereka.

Di sini, siklopropana menata kembali ke propena. 2-butena adalah alkena dengan empat atom C yang ada sebagai dua isomer geometri masing-masing trans-2-butena dan cis-2-butena. Karena perbedaan ini, sifat kimia dan fisika berubah. Reaksi Pericyclic juga merupakan jenis reaksi penataan ulang.

•         Reaksi fotokimia

3O₂ + sinar matahari ➜ 2O₃

6 CO₂ + 6 H₂O + Energi Cahaya ➜ C₆H₁₂O₆ + 6 O₂

Reaksi fotokimia dimulai ketika atom dan molekul dengan penyerapan energi, dalam bentuk cahaya, dan melepaskan energi dengan memecah ikatan kimia. Fotokimia terlibat dalam banyak proses hidup yang penting seperti fotosintesis, pembentukan vitamin D di kulit, konversi oksigen ke ozon di atmosfer. Reaksi yang disebutkan di atas berlangsung selama pembentukan ozon dari oksigen dan produksi glukosa dan oksigen dalam tanaman selama fotosintesis dengan adanya sinar matahari.

Reaksi biokimia yang mengatur dan mengatur proses metabolisme kita juga merupakan jenis reaksi kimia. Ada yang panjang, reaksi perubahan kimia yang tidak pernah berakhir yang terjadi setiap detik. Mereka hadir di mana-mana dan oleh karena itu, penting untuk mengetahui jenis reaksi kimia. Hal ini menyenangkan untuk dipelajari dan akan memberikan pemahaman yang lebih baik tentang ilmu kimia.
permasalahan 
1. apa yang anda ketahui tentang reaksi reaksi senyawa organik
2. jelaskan perbedaan reaksi substitusi dan adisi !
3. tuliskan satu contoh dari reaksi adisi
4. tuliskan satu contoh dari reaksi eliminasi

Reaksi - Reaksi Spesifik Nukleotida

A.   Pengertian nukeotida

            Nukleotida adalah molekul yang tersusun dari gugus basa heterosiklik, gula, dan satu atau lebih gugus fosfat. Basa penyusun nukleotida biasanya adalah berupa purina atau pirimidina sementara gulanya adalah pentosa (ribosa), baik berupa deoksiribosa maupun ribosa.

Nukleotida adalah monomer penyusun RNA, DNA, dan beberapa kofaktor, seperti CoA, FAD, FMN, NAD, dan NADP. Dalam sel, kofaktor ini memainkan peran penting dalam fiksasi energi (misalnya fotosintesis), metabolisme, dan transduksi sinyal seluler.

Nama-nama nukleotida disingkat menjadi kode empat-huruf standar. Huruf pertama berupa huruf kecil dan menandakan bawa nukleotida yang dipertanyakan adalah sebuah ribonukleotida (r) atau deoxyribonucleotid (d). Huruf ke-2 menandakan nukleosida yang berhubungan dengan nukleobasa:

G: Guanina

A: Adenina

T: Timina

C: Sitosina

U: Urasil biasanya tidak ada dalam DNA, tetapi menggantikan timina pada RNA

Huruf ke-3 dan ke-4 menandakan panjang dari rantai fosfat yang terikat (Mono-, Di-, Tri-) dan keberadaan sebuah fosfat (P). Sebagai contoh, deoksi-sitidin-trifosfat disingkat sebagai dCTP.

B.    Struktur Nukleotida

Mari kita memperbesar DNA. Kita memasuki inti sel, mengungkap kromosom, dan melihat untai ganda tipis. Perbesar Gambar lebih jauh, dan Anda akan melihat bahwa masing-masing helai terbuat dari kecil bahan bangunan yang disebut nukleotida. Dengan DNA tampak seperti tangga memutar, setiap blok bangunan, atau nukleotida, termasuk setengah anak tangga (setengah lainnya milik untai lainnya) dan sedikit dari bagian vertikal tangga.

Nukleotida juga ada dengan sendirinya dan dapat menjadi bagian dari molekul penting lainnya selain DNA. Misalnya, energi pembawa ATP adalah bentuk nukleotida.

DNA (Deoxyribonucleic Acid): DNA merupakan tempat penyimpanan informasi genetik. DNA adalah molekul polinukleotida yang tersusun dari polimer nukleotida yang berulang-ulang, tersusun rangkap, serta membentuk ikatan seperti rantai ganda dan berpilin ke kanan (double helix). Setiap nukleotida terdiri atas tiga gugus molekul berikut.

Komponen gula berupa deoksiribosa.

Basa nitrogen yang terdiri atas purin dan pirimidin. Purin terdiri atas adenin (A) dan guanin (G), serta pirimidin terdiri atas sitonin (C) dan timin (T).

Gugus fosfat.

C.    Komponen Nukleotida

Nukleotida selalu memiliki basa nitrogen, gula, dan satu atau lebih fosfat. Mari kita belajar tentang setiap bagian.

Basis nitrogen

Disebut basa untuk jangka pendek, ini mungkin adenin, timin, sitosin, guanin, atau urasil. Mereka diberi nama setelah fakta bahwa mereka basa, bukan asam, dan mereka masing-masing berisi beberapa atom nitrogen. Nukleotida dapat berpasangan satu sama lain: pasangan sitosin dengan guanin, dan pasangan adenin dengan timin (pada DNA) atau urasil (RNA).

Gula

Ada banyak jenis gula, namun ada dua yang penting di sini: Ribosa merupakan gula yang Anda akan melihatnya pada RNA. Ada versi ribosa yang memiliki atom oksigen yang hilang, dan kita menyebutnya gula deoksiribosa. Itulah jenis gula dalam nukleotida DNA. (Ingat bahwa DNA adalah singkatan dari Asam deoksiribonukleat.)

Fosfat

Fosfat adalah atom fosfor terikat empat atom oksigen. Ikatan antara fosfat adalah energi yang sangat tinggi dan bertindak sebagai bentuk penyimpanan energi. Ketika ikatan rusak, energi yang dihasilkan dapat digunakan untuk melakukan pekerjaan.

D.   Jenis dan Contoh Nukleotida

Ketika nukleotida dipolimerisasikan, atau bergabung bersama-sama, mereka membentuk asam nukleat, seperti DNA atau RNA. Setiap fosfat nukleotida yang telah bergabung dengan gula lain, membentuk tulang punggung gula-fosfat dengan basa nitrogen menggantung di samping.

Sebuah nukleosida (perhatikan ‘s’) adalah bagian dari nukleotida yang hanya terbuat dari gula dan basa. Jadi kita bisa berbicara tentang nukleotida sebagai nukleosida ditambah fosfat:

Sebuah monofosfat nukleosida adalah nukleotida yang mencakup satu fosfat.

Sebuah difosfat nukleosida adalah nukleotida yang mencakup dua fosfat.

Sebuah trifosfat nukleosida adalah nukleotida yang mencakup tiga fosfat.

Nukleotida dapat siklik (seperti siklik AMP), yang berarti bahwa alih-alih satu ikatan antara fosfat dan gula, fosfat terikat pada gula di dua tempat. Pikirkan memegang kedua tangan seorang teman, dari atas, lengan dan lengan teman Anda terlihat seperti lingkaran.

E.    Fungsi Nukleotida

Nukleotida memiliki banyak fungsi dalam sel. Salah satu yang paling terkenal adalah fungsi mereka dalam asam nukleat: mereka membuat DNA, yang menyimpan informasi. Demikian juga, mereka membuat RNA, yang dapat membawa informasi atau dapat bertindak sebagai enzim.

Ketika asam nukleat yang dibuat, mereka harus dirakit dari bahan bangunan masing-masing. Bahan-bahan awal adalah trifosfat nukleosida. Dua fosfat dihapus sebagai nukleotida ditambahkan, energi dalam ikatan mereka diperlukan untuk melakukan pekerjaan melampirkan nukleotida baru.

Trifosfat nukleosida lain yang terkenal adalah ATP, atau adenosin trifosfat. Dalam respirasi sel, energi dari metabolisme makanan digunakan untuk melampirkan fosfat ketiga. Dengan cara ini, energi disimpan, seperti baterai, sampai diperlukan. Sebuah enzim dapat menghapus fosfat, dan menggunakan energi yang dihasilkan untuk menyalakan sebuah tindakan kecil dalam sel.

Beberapa nukleotida yang terlibat dalam komunikasi dalam sel, seperti siklik AMP, atau sebagai kofaktor untuk membantu kerja enzim, seperti koenzim A. Molekul-molekul ini dapat termasuk komponen lain selain standar dasar, gula, dan fosfat.

Rangkaian kimia antara deoksiribosa dengan basa nitrogen (purin atau pirimidin) disebut nukleosida. nukleosida tersebut akan berikatan dengan fosfat membentuk nukleotida. Gabungan nukleotida dalam suatu rantai polimer panjang akan membentuk DNA.

pada setiap molekul DNA, jumlah adenin selalu sama dengan jumlah timin, jumlah guani selalu sama dengan jumlah sitosin. Adenin selalu berpasangan dengan timin dan guanin selalu berpasangan dengan sitosin. Adenin dan timin membentuk dua ikatan hidrogen sedangkan sitosin dan guanin membentuk tiga ikatan hidrogen.

DNA terletak dalam nukleus dan berperan dalam membentuk sifat genetik suatu individu. selain itu, DNA dapat berfungsi sebagai heterokatalitik (mensintesis molekul lain seperti RNA) dan otokatalitik (replikasi diri).

RNA (Ribonucleic Acid): makromolekul yang berupa rantai tunggal polinukleotida, berfungsi sebagai penyimpan dan penyalur informasi genetik. setiap ribonukleotida terdiri dari;

komponen gula berupa ribosa

basa nitrogen yang terdiri atas golongan purin dan golongan pirimidin (sitosin dan urasil)

gugus fosfat

RNA mempunyai tiga tipe, yaitu rRNA (ribosom RNA), mRNA (messenger RNA/ dRNA) dan tRNA (transfer RNA). DNA dan RNA bertanggung jawab terhadap proses sintesis protein. RNA terdapat dalam jumlah banyak di sitoplasma dan ribosom, serta hanya terdapat sedikit di nukleus. Kadar RNA dalam sitoplasma dapat berubah-ubah dipengaruhi oleh sintesis prRumus bangun dan tata cara pemberian nama basa purin

Adenin = 6-amino purin (adenine) Hiposantin = 6-oksi purin (hypoxanthine)

Guanin = 2-amino-6-oksi purin (Guanine) Santin = 2,6-dioksi purin (xanthine)

2

Rumus bangun dan tata cara pemberian nama basa pirimidin (pyrimidine)

Sitosin = 2-oksi 4-amino pirimidin Orotat = 2,4-dioksi 6-karboksil pirimidin

Urasil = 2,4-dioksi pirimidin (Uracil)

Timin = 2,4-dioksi 5 –metil pirimidinotein.

Dengan menambahkan satu, dua atau 3 fosfat pada ribosa maka akan

menghasilkan suatu nukleotida. Pada umumnya fosfat terikat dengan ikatan ester pada

karbon 5‟ ribosa. Apabila ada lebih dari satu fosfat, maka diantara fosfat tersebut terikat

dengan anhidrida asam. 3‟-5‟ AMP menunjukkan ikatan ester fosfat pada 3‟ dan 5‟ gugus

hidroksil ribosa dari adenosin. 2‟-GMP artinya fosfat terikat dengan ikatan ester pada 2‟

gugus hidroksil dari guanosin.

Contoh : AMP, CDP, dGTP, dTTP, cAMP

 permasalahan 

1. bagaimana jika nukeotida dipoimerisasikan , jelaskan !

2. jelaskan perbedaan gula ribosa dan deoksiribosa pada nukleotida !

3. jelaskan perbedaan monofosfat, difosfat, dan trifosfat pada nukleotida!

4. jeaskan  Nukleotida dapat membentuk  siklik (seperti siklik AMP)!